Informasi

SS1_2018_Kuliah_06 - Biologi

SS1_2018_Kuliah_06 - Biologi


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Oksidasi Piruvat dan Siklus TCA

Ikhtisar Metabolisme Piruvat dan Siklus TCA

Dalam kondisi yang sesuai, piruvat dapat dioksidasi lebih lanjut. Salah satu reaksi oksidasi yang paling banyak dipelajari yang melibatkan piruvat adalah reaksi dua bagian yang melibatkan NAD+ dan molekul yang disebut ko-enzim A, sering disingkat hanya sebagai "CoA". Reaksi ini mengoksidasi piruvat, menyebabkan hilangnya satu karbon melalui dekarboksilasi, dan menciptakan molekul baru yang disebut asetil-KoA. Asetil-KoA yang dihasilkan dapat memasuki beberapa jalur untuk biosintesis molekul yang lebih besar atau dapat dialihkan ke jalur lain dari metabolisme pusat yang disebut Siklus Asam Sitrat, kadang juga disebut Siklus Krebs, atau Siklus Asam Trikarboksilat (TCA). Di sini dua karbon yang tersisa dalam gugus asetil dapat dioksidasi lebih lanjut atau berfungsi lagi sebagai prekursor untuk konstruksi berbagai molekul lain. Kami membahas skenario ini di bawah ini.

Nasib yang berbeda dari piruvat dan produk akhir lainnya dari glikolisis

Modul glikolisis ditinggalkan dengan produk akhir glikolisis: 2 molekul piruvat, 2 ATP dan 2 molekul NADH. Modul ini dan modul tentang fermentasi mengeksplorasi apa yang dapat dilakukan sel dengan piruvat, ATP dan NADH yang dihasilkan.

Nasib ATP dan NADH

Secara umum, ATP dapat digunakan untuk atau digabungkan ke berbagai fungsi seluler termasuk biosintesis, transportasi, replikasi, dll. Kita akan melihat banyak contoh seperti itu sepanjang kursus.

Apa yang harus dilakukan dengan NADH bagaimanapun, tergantung pada kondisi di mana sel tumbuh. Dalam beberapa kasus, sel akan memilih untuk dengan cepat mendaur ulang NADH kembali ke NAD+. Ini terjadi melalui proses yang disebut fermentasi di mana elektron yang awalnya diambil dari turunan glukosa dikembalikan ke produk yang lebih hilir melalui transfer merah/sapi lain (dijelaskan secara lebih rinci dalam modul tentang fermentasi). Atau, NADH dapat didaur ulang kembali menjadi NAD+ dengan menyumbangkan elektron ke sesuatu yang dikenal sebagai rantai transpor elektron (ini tercakup dalam modul respirasi dan transpor elektron).

Nasib piruvat seluler

  • Piruvat dapat digunakan sebagai akseptor elektron terminal (baik secara langsung maupun tidak langsung) dalam reaksi fermentasi, dan dibahas dalam modul fermentasi.
  • Piruvat dapat disekresikan dari sel sebagai produk limbah.
  • Piruvat dapat dioksidasi lebih lanjut untuk mengekstrak lebih banyak energi bebas dari bahan bakar ini.
  • Piruvat dapat berfungsi sebagai senyawa perantara berharga yang menghubungkan beberapa jalur metabolisme pemrosesan karbon inti

Oksidasi lebih lanjut dari piruvat

Pada bakteri dan archaea yang bernafas, piruvat dioksidasi lebih lanjut di sitoplasma. Dalam sel eukariotik yang bernafas secara aerobik, molekul piruvat yang dihasilkan pada akhir glikolisis diangkut ke mitokondria, yang merupakan tempat respirasi seluler dan rantai transpor elektron yang memakan oksigen (ETC dalam modul respirasi dan transpor elektron). Organisme dari ketiga domain kehidupan memiliki mekanisme yang sama untuk mengoksidasi lebih lanjut piruvat menjadi CO2. Piruvat pertama didekarboksilasi dan terikat secara kovalen dengan ko-enzim A melalui a tioester ikatan untuk membentuk molekul yang dikenal sebagai asetil-KoA. Sementara asetil-KoA dapat masuk ke beberapa jalur biokimia lainnya, kami sekarang mempertimbangkan perannya dalam memberi makan jalur melingkar yang dikenal sebagai Siklus Asam Trikarboksilat, juga disebut sebagai siklus TCA, NS Siklus Asam Sitrat atau Siklus Krebs. Proses ini dirinci di bawah ini.

Konversi Piruvat Menjadi Asetil-KoA

Dalam reaksi multi-langkah yang dikatalisis oleh enzim piruvat dehidrogenase, piruvat dioksidasi oleh NAD+, dekarboksilasi, dan terikat secara kovalen dengan molekul ko-enzim A melalui ikatan tioester. Pelepasan karbon dioksida penting di sini, reaksi ini sering menghasilkan kehilangan massa dari selsebagai CO2 akan berdifusi atau diangkut keluar sel dan menjadi produk limbah. Selain itu, satu molekul NAD+ direduksi menjadi NADH selama proses ini per molekul piruvat teroksidasi. Ingat: ada dua molekul piruvat yang dihasilkan pada akhir glikolisis untuk setiap molekul glukosa yang dimetabolisme; jadi, jika kedua molekul piruvat ini dioksidasi menjadi asetyo-CoA, dua dari enam karbon asli akan diubah menjadi limbah.

Diskusi yang disarankan

Kami telah membahas pembentukan ikatan tioester di unit lain dan kuliah. Di mana ini secara khusus? Apa makna energik dari ikatan ini? Apa persamaan dan perbedaan antara contoh ini (pembentukan tioester dengan CoA) dan contoh kimia sebelumnya?

Gambar 1. Setelah memasuki matriks mitokondria, kompleks multi-enzim mengubah piruvat menjadi asetil KoA. Dalam prosesnya, karbon dioksida dilepaskan dan satu molekul NADH terbentuk.

Diskusi yang disarankan

Jelaskan aliran dan transfer energi dalam reaksi ini menggunakan kosakata yang baik - (misalnya tereduksi, teroksidasi, merah/sapi, endergonik, eksergonik, tioester, dll. dll.). Anda dapat mengedit rekan - seseorang dapat memulai deskripsi, orang lain dapat membuatnya lebih baik, orang lain dapat meningkatkannya lebih banyak, dll. .

Di hadapan yang cocok akseptor elektron terminal, asetil KoA memberikan (menukar ikatan) gugus asetilnya ke molekul empat karbon, oksaloasetat, untuk membentuk sitrat (ditunjuk sebagai senyawa pertama dalam siklus). Siklus ini disebut dengan nama yang berbeda: the siklus asam sitrat (untuk zat antara pertama yang terbentuk—asam sitrat, atau sitrat), siklus TCA (karena asam sitrat atau sitrat dan isositrat adalah asam trikarboksilat), dan Siklus Krebs, setelah Hans Krebs, yang pertama kali mengidentifikasi langkah-langkah di jalur pada tahun 1930-an pada otot terbang merpati.

Siklus Asam Trikarboksilat (TCA)

Pada bakteri dan reaksi archaea dalam siklus TCA biasanya terjadi di sitosol. Pada eukariota, siklus TCA berlangsung dalam matriks mitokondria. Hampir semua (tetapi tidak semua) enzim siklus TCA larut dalam air (tidak dalam membran), dengan pengecualian tunggal enzim suksinat dehidrogenase, yang tertanam di membran dalam mitokondria (pada eukariota). Tidak seperti glikolisis, siklus TCA adalah loop tertutup: bagian terakhir dari jalur meregenerasi senyawa yang digunakan pada langkah pertama. Delapan langkah siklus adalah serangkaian reaksi red/ox, dehidrasi, hidrasi, dan dekarboksilasi yang menghasilkan dua molekul karbon dioksida, satu ATP, dan bentuk tereduksi dari NADH dan FADH2.

Gambar 2. Dalam siklus TCA, gugus asetil dari asetil KoA melekat pada molekul oksaloasetat empat karbon untuk membentuk molekul sitrat enam karbon. Melalui serangkaian langkah, sitrat dioksidasi, melepaskan dua molekul karbon dioksida untuk setiap gugus asetil yang dimasukkan ke dalam siklus. Dalam prosesnya, tiga NAD+ molekul direduksi menjadi NADH, satu FAD+ molekul direduksi menjadi FADH2, dan satu ATP atau GTP (tergantung pada jenis sel) diproduksi (oleh fosforilasi tingkat substrat). Karena produk akhir dari siklus TCA juga merupakan reaktan pertama, siklus berjalan terus menerus dengan adanya reaktan yang cukup.

Atribusi: “Yikrazuul”/Wikimedia Commons (dimodifikasi)

Catatan

Kami secara eksplisit mengacu pada eukariota, bakteri, dan archaea ketika kami membahas lokasi siklus TCA karena banyak siswa awal biologi cenderung secara eksklusif mengaitkan siklus TCA dengan mitokondria. Ya, siklus TCA terjadi di mitokondria sel eukariotik. Namun, jalur ini tidak eksklusif untuk eukariota; itu terjadi pada bakteri dan archaea juga!

Langkah-langkah dalam Siklus TCA

Langkah 1:

Langkah pertama dari siklus ini adalah reaksi kondensasi yang melibatkan gugus asetil dua karbon dari asetil-KoA dengan satu molekul oksaloasetat berkarbon empat. Produk dari reaksi ini adalah molekul enam karbon sitrat dan koenzim bebas A. Langkah ini dianggap ireversibel karena sangat eksergonik. Selain itu, laju reaksi ini dikendalikan melalui umpan balik negatif oleh ATP. Jika tingkat ATP meningkat, laju reaksi ini menurun. Jika ATP dalam pasokan pendek, tingkat meningkat. Jika belum, alasannya akan segera terlihat.

Langkah 2:

Pada langkah kedua, sitrat kehilangan satu molekul air dan mendapatkan yang lain karena sitrat diubah menjadi isomernya, isositrat.

Langkah 3:

Pada langkah ketiga, isositrat dioksidasi oleh NAD+ dan dekarboksilasi. Melacak karbon! Karbon ini sekarang kemungkinan besar meninggalkan sel sebagai limbah dan tidak lagi tersedia untuk membangun biomolekul baru. Oksidasi isositrat menghasilkan molekul berkarbon lima, -ketoglutarat, molekul CO2 dan NADH. Langkah ini juga diatur oleh umpan balik negatif dari ATP dan NADH, dan melalui umpan balik positif dari ADP.

Langkah 4:

Langkah 4 dikatalisis oleh enzim suksinat dehidrogenase. Di sini, -ketoglutarat dioksidasi lebih lanjut oleh NAD+. Oksidasi ini kembali mengarah pada dekarboksilasi dan dengan demikian hilangnya karbon lain sebagai limbah. Sejauh ini dua karbon telah masuk ke dalam siklus dari asetil-KoA dan dua telah keluar sebagai CO2. Pada tahap ini, tidak ada perolehan bersih karbon yang diasimilasi dari molekul glukosa yang dioksidasi ke tahap metabolisme ini. Tidak seperti langkah sebelumnya, namun suksinat dehidrogenase - seperti piruvat dehidrogenase sebelumnya - menggabungkan energi bebas dari reaksi red/ox dan dekarboksilasi eksergonik untuk mendorong pembentukan ikatan tioester antara substrat ko-enzim A dan suksinat (yang tersisa setelah dekarboksilasi). Suksinat dehidrogenase diatur oleh penghambatan umpan balik ATP, suksinil-KoA, dan NADH.

Diskusi yang disarankan

Kami telah melihat beberapa langkah dalam jalur ini dan jalur lain yang diatur oleh mekanisme umpan balik alosterik. Apakah ada kesamaan tentang langkah-langkah ini dalam siklus TCA? Mengapa ini bisa menjadi langkah yang baik untuk mengatur?

Diskusi yang disarankan

Ikatan tioester telah muncul kembali! Gunakan istilah yang telah kita pelajari (misalnya reduksi, oksidasi, kopling, eksergonik, endergonik, dll.) untuk menggambarkan pembentukan ikatan ini dan di bawah hidrolisisnya.

Langkah 5:

Pada langkah lima, peristiwa fosforilasi tingkat substrat terjadi. Di sini fosfat anorganik (PSaya) ditambahkan ke GDP atau ADP untuk membentuk GTP (setara ATP untuk tujuan kita) atau ATP. Energi yang mendorong peristiwa fosforilasi tingkat substrat ini berasal dari hidrolisis molekul CoA dari suksinil~KoA untuk membentuk suksinat. Mengapa GTP atau ATP diproduksi? Dalam sel hewan ada dua isoenzim (bentuk berbeda dari enzim yang melakukan reaksi yang sama), untuk langkah ini, tergantung pada jenis jaringan hewan di mana sel-sel itu ditemukan. Satu isozim ditemukan dalam jaringan yang menggunakan sejumlah besar ATP, seperti jantung dan otot rangka. Isozim ini menghasilkan ATP. Isozim kedua dari enzim ditemukan di jaringan yang memiliki sejumlah besar jalur anabolik, seperti hati. Isozim ini menghasilkan GTP. GTP secara energetik setara dengan ATP; namun, penggunaannya lebih dibatasi. Secara khusus, proses sintesis protein terutama menggunakan GTP. Sebagian besar sistem bakteri menghasilkan GTP dalam reaksi ini.

Langkah 6:

Langkah enam adalah reaksi merah/sapi lain di mana suksinat dioksidasi oleh FAD+ menjadi fumarat. Dua atom hidrogen ditransfer ke FAD+, menghasilkan FADH2. Perbedaan potensial reduksi antara fumarat/suksinat dan NAD+/NADH setengah reaksi tidak cukup untuk membuat NAD+ reagen yang cocok untuk mengoksidasi suksinat dengan NAD+ di bawah kondisi seluler. Namun, perbedaan potensial reduksi dengan FAD+/FADH2 setengah reaksi cukup untuk mengoksidasi suksinat dan mereduksi FAD+. Tidak seperti NAD+, FAD+ tetap melekat pada enzim dan mentransfer elektron ke rantai transpor elektron secara langsung. Proses ini dimungkinkan oleh lokalisasi enzim yang mengkatalisis langkah ini di dalam membran bagian dalam mitokondria atau membran plasma (tergantung pada apakah organisme tersebut eukariotik atau tidak).

Langkah 7:

Air ditambahkan ke fumarat selama langkah tujuh, dan malat diproduksi. Langkah terakhir dalam siklus asam sitrat meregenerasi oksaloasetat dengan mengoksidasi malat dengan NAD+. Molekul lain NADH diproduksi dalam proses.

Ringkasan

Perhatikan bahwa proses ini (oksidasi piruvat menjadi Asetil-KoA diikuti oleh satu "putaran" siklus TCA) sepenuhnya mengoksidasi 1 molekul piruvat, asam organik 3 karbon, menjadi 3 molekul CO2. Keseluruhan 4 molekul NADH, 1 molekul FADH2, dan 1 molekul GTP (atau ATP) juga diproduksi. Untuk organisme yang bernafas, ini adalah mode ekstraksi energi yang signifikan, karena setiap molekul NADH dan FAD2 dapat memberi makan langsung ke rantai transpor elektron, dan seperti yang akan segera kita lihat, reaksi merah/sapi berikutnya yang didorong oleh proses ini secara tidak langsung akan menggerakkan sintesis ATP. Diskusi sejauh ini menunjukkan bahwa siklus TCA terutama merupakan jalur ekstraksi energi; berevolusi untuk mengekstrak atau mengubah sebanyak mungkin energi potensial dari molekul organik ke bentuk yang dapat digunakan sel, ATP (atau yang setara) atau membran berenergi. Namun, - dan jangan sampai kita lupa - hasil penting lainnya dari pengembangan jalur ini adalah kemampuan untuk menghasilkan beberapa molekul prekursor atau substrat yang diperlukan untuk berbagai reaksi katabolik (jalur ini menyediakan beberapa blok bangunan awal untuk membuat molekul yang lebih besar). Seperti yang akan kita bahas di bawah, ada hubungan kuat antara metabolisme karbon dan metabolisme energi.

Latihan

Cerita Energi TCA

Bekerja untuk membangun beberapa cerita energi sendiri

Ada beberapa reaksi menarik yang melibatkan transfer energi yang besar dan penataan ulang materi. Pilih beberapa. Tulis ulang sebuah reaksi dalam catatan Anda, dan berlatihlah menyusun cerita energi. Anda sekarang memiliki alat untuk membahas redistribusi energi dalam konteks gagasan dan istilah yang luas seperti eksergonik dan endergonik. Anda juga memiliki kemampuan untuk mulai mendiskusikan mekanisme (bagaimana reaksi ini terjadi) dengan menggunakan katalis enzim. Temui instruktur dan/atau TA Anda dan tanyakan kepada teman sekelas Anda untuk menguji diri tentang apa yang Anda lakukan.

Koneksi ke Aliran Karbon

Satu hipotesis yang telah kita mulai jelajahi dalam bacaan ini dan di kelas adalah gagasan bahwa "metabolisme sentral" berevolusi sebagai sarana untuk menghasilkan prekursor karbon untuk reaksi katabolik. Hipotesis kami juga menyatakan bahwa ketika sel berevolusi, reaksi-reaksi ini menjadi terhubung ke jalur: glikolisis dan siklus TCA, sebagai sarana untuk memaksimalkan efektivitasnya bagi sel. Kita dapat mendalilkan bahwa manfaat sampingan untuk mengembangkan jalur metabolisme ini adalah generasi NADH dari oksidasi lengkap glukosa - kita melihat awal dari ide ini ketika kita membahas fermentasi. Kita telah membahas bagaimana glikolisis tidak hanya menyediakan ATP dari fosforilasi tingkat substrat, tetapi juga menghasilkan jaring 2 molekul NADH dan 6 prekursor esensial: glukosa-6-P, fruktosa-6-P, 3-fosfogliserat, fosfoenolpiruvat, dan tentu saja. , piruvat. Sementara ATP dapat digunakan oleh sel secara langsung sebagai sumber energi, NADH memiliki masalah dan harus didaur ulang kembali menjadi NAD+, untuk menjaga jalur tetap seimbang. Seperti yang kita lihat secara rinci dalam modul fermentasi, cara paling kuno yang dilakukan sel untuk mengatasi masalah ini adalah dengan menggunakan reaksi fermentasi untuk meregenerasi NAD.+.

Selama proses oksidasi piruvat melalui siklus TCA 4 prekursor esensial tambahan terbentuk: asetil~KoA, -ketoglutarat, oksaloasetat, dan suksinil~KoA. Tiga molekul CO2 hilang dan ini merupakan kehilangan massa bersih untuk sel. Prekursor ini, bagaimanapun, adalah substrat untuk berbagai reaksi katabolik termasuk produksi asam amino, asam lemak, dan berbagai co-faktor, seperti heme. Ini berarti bahwa laju reaksi melalui siklus TCA akan sensitif terhadap konsentrasi masing-masing perantara metabolisme (lebih lanjut tentang termodinamika di kelas). Intermediet metabolik adalah senyawa yang dihasilkan oleh satu reaksi (produk) dan kemudian bertindak sebagai substrat untuk reaksi berikutnya. Ini juga berarti bahwa zat antara metabolik, khususnya 4 prekursor esensial, dapat dihilangkan setiap saat untuk reaksi katabolik, jika ada permintaan, mengubah termodinamika siklus.

Tidak semua sel memiliki siklus TCA fungsional

Karena semua sel memerlukan kemampuan untuk membuat molekul prekursor ini, orang mungkin berharap bahwa semua organisme akan memiliki siklus TCA yang berfungsi penuh. Faktanya, sel-sel dari banyak organisme TIDAK memiliki semua enzim yang diperlukan untuk membentuk siklus lengkap - semua sel, bagaimanapun, DO memiliki kemampuan membuat 4 prekursor siklus TCA yang disebutkan dalam paragraf sebelumnya. Bagaimana sel bisa membuat prekursor dan tidak memiliki siklus penuh? Ingat bahwa sebagian besar reaksi ini reversibel bebas, jadi, jika NAD+ diperlukan untuk oksidasi piruvat atau asetil~KoA, maka reaksi sebaliknya akan membutuhkan NADH. Proses ini sering disebut sebagai siklus TCA reduktif. Untuk mendorong reaksi ini secara terbalik (dengan memperhatikan arah yang dibahas di atas) membutuhkan energi, dalam hal ini dibawa oleh ATP dan NADH. Jika Anda mendapatkan ATP dan NADH mengemudi jalur satu arah, masuk akal bahwa mengemudi secara terbalik akan membutuhkan ATP dan NADH sebagai "input". Jadi, organisme yang tidak memiliki siklus penuh masih dapat membuat 4 prekursor metabolik utama dengan menggunakan energi dan elektron yang diekstraksi sebelumnya (ATP dan NADH) untuk menggerakkan beberapa langkah kunci secara terbalik.

Diskusi yang disarankan

Mengapa beberapa organisme tidak mengembangkan siklus TCA oksidatif sepenuhnya? Ingat, sel perlu menjaga keseimbangan di NAD+ terhadap rasio NADH serta rasio [ATP]/[AMP]/[ADP].

Tautan Tambahan

Berikut adalah beberapa tautan tambahan ke video dan halaman yang mungkin berguna bagi Anda.

Tautan Chemwiki

  • Siklus TCA Chemwiki - tautkan ke bawah hingga koreksi konten utama dilakukan pada sumber daya

Tautan Khan Academy

  • Siklus TCA Khan Academy - tautan ke bawah hingga koreksi konten utama dilakukan pada sumber daya

Pengantar Respirasi dan Transportasi Elektron Rantai

Gambaran Umum dan Poin yang Perlu Diingat

Dalam beberapa modul berikutnya, kita mulai belajar tentang proses respirasi dan peran yang dimainkan oleh rantai transpor elektron dalam proses ini. Definisi kata "respirasi" yang kebanyakan orang kenal adalah "tindakan bernafas". Kapan kami napas, udara termasuk molekul oksigen dibawa ke paru-paru kita dari luar tubuh, oksigen kemudian menjadi berkurang, dan produk limbah, termasuk oksigen berkurang dalam bentuk air, dihembuskan. Secara umum, beberapa reaktan masuk ke dalam organisme dan kemudian direduksi dan meninggalkan tubuh sebagai produk limbah.

Ide umum ini, singkatnya, dapat diterapkan secara umum di seluruh biologi. Perhatikan bahwa oksigen tidak harus selalu menjadi senyawa yang dibawa, direduksi, dan dibuang sebagai limbah. Senyawa yang elektronnya "dibuang" lebih spesifik dikenal sebagai "akseptor elektron terminal." Molekul dari mana elektron berasal sangat bervariasi di seluruh biologi (kita hanya melihat satu sumber yang mungkin - molekul glukosa berbasis karbon tereduksi).

Di antara sumber elektron asli dan akseptor elektron terminal adalah serangkaian reaksi biokimia yang melibatkan setidaknya satu reaksi merah/sapi. Reaksi red/ox ini memanen energi untuk sel dengan menggabungkan reaksi red/ox eksergonik ke reaksi yang membutuhkan energi di dalam sel. Dalam respirasi, satu set enzim khusus melakukan serangkaian reaksi merah/sapi yang terhubung yang pada akhirnya mentransfer elektron ke akseptor elektron terminal.

"Rantai" enzim merah/sapi dan pembawa elektron ini disebut rantai transpor elektron (DLL). Dalam sel eukariotik yang bernafas secara aerobik, ETC terdiri dari empat kompleks multi-protein besar yang tertanam di membran mitokondria bagian dalam dan dua pembawa elektron kecil yang dapat difusi yang membawa elektron di antara mereka. Elektron dilewatkan dari enzim ke enzim melalui serangkaian reaksi red/ox. Reaksi-reaksi ini menggabungkan reaksi red/ox eksergonik dengan transpor endergonik ion hidrogen melintasi membran mitokondria bagian dalam. Proses ini berkontribusi pada penciptaan gradien elektrokimia transmembran. Elektron melewati ETC secara bertahap kehilangan energi potensial sampai titik mereka disimpan pada akseptor elektron terminal yang biasanya dikeluarkan sebagai limbah dari sel. Ketika oksigen bertindak sebagai akseptor elektron terakhir, perbedaan energi bebas dari proses red/ox multi-langkah ini adalah ~ -60 kkal/mol ketika NADH menyumbangkan elektron atau ~ -45 kkal/mol ketika FADH22 menyumbang.

Catatan: Oksigen bukan satu-satunya, atau yang paling sering digunakan, akseptor elektron terminal di alam

Ingatlah, bahwa kita menggunakan oksigen sebagai contoh hanya satu dari banyak kemungkinan akseptor elektron terminal yang dapat ditemukan di alam. Perbedaan energi bebas yang terkait dengan respirasi pada organisme anaerob akan berbeda.

Dalam modul sebelumnya, kita telah membahas konsep umum reaksi merah/sapi dalam biologi dan memperkenalkan Menara Elektron, sebuah alat untuk membantu Anda memahami kimia merah/sapi dan untuk memperkirakan arah dan besarnya perbedaan energi potensial untuk berbagai pasangan merah/sapi. Dalam modul selanjutnya, fosforilasi dan fermentasi tingkat substrat dibahas dan kami melihat bagaimana reaksi eksergonik red/ox dapat langsung digabungkan oleh enzim ke sintesis endergonik ATP.

Proses-proses ini dihipotesiskan sebagai salah satu bentuk produksi energi tertua yang digunakan oleh sel. Pada bagian ini kita membahas kemajuan evolusioner berikutnya dalam metabolisme energi seluler, fosforilasi oksidatif. Pertama dan terutama ingat bahwa, fosforilasi oksidatif tidak menyiratkan penggunaan oksigen. Sebaliknya istilah fosforilasi oksidatif digunakan karena proses sintesis ATP ini bergantung pada reaksi red/ox untuk menghasilkan elektrokimia potensial transmembran yang kemudian dapat digunakan oleh sel untuk melakukan kerja sintesis ATP.


Tinjauan Singkat Prinsip-Prinsip yang Relevan dengan Rantai Transpor Elektron

ETC dimulai dengan penambahan elektron, yang disumbangkan dari NADH, FADH2 atau senyawa tereduksi lainnya. Elektron ini bergerak melalui serangkaian transporter elektron, enzim yang tertanam dalam membran, atau pembawa lain yang mengalami reaksi red/ox. Energi bebas yang ditransfer dari reaksi eksergonik merah/sapi ini sering digabungkan dengan pergerakan endergonik proton melintasi membran. Karena membran merupakan penghalang efektif untuk spesies bermuatan, pemompaan ini menghasilkan akumulasi proton yang tidak merata di kedua sisi membran. Ini pada gilirannya "mempolarisasi" atau "mengisi" membran, dengan muatan positif bersih (proton) di satu sisi membran dan muatan negatif di sisi lain membran. Pemisahan muatan menciptakan potensial listrik. Selain itu, akumulasi proton juga menyebabkan gradien pH yang dikenal sebagai bahan kimia potensimelintasi membran. Bersama-sama kedua gradien ini (listrik dan kimia) disebut an gradien elektro-kimia.

Ulasan: Menara Elektron

Karena kimia merah/sapi sangat penting dalam topik ini, kita mulai dengan tinjauan singkat tabel potensial reduksi - kadang-kadang disebut "menara merah/sapi" atau "menara elektron". Anda mungkin mendengar instruktur Anda menggunakan istilah ini secara bergantian. Seperti yang telah kita bahas di modul sebelumnya, semua jenis senyawa dapat berpartisipasi dalam reaksi biologis merah/sapi. Memahami semua informasi ini dan memberi peringkat pada pasangan merah/sapi potensial dapat membingungkan. Sebuah alat telah dikembangkan untuk menilai reaksi setengah red/ox berdasarkan potensial reduksinya atau E0' nilai-nilai. Apakah suatu senyawa tertentu dapat bertindak sebagai donor elektron (reduktor) atau akseptor elektron (oksidan) tergantung pada senyawa lain yang berinteraksi dengannya. Menara red/ox mengurutkan berbagai senyawa umum (setengah reaksinya) dari E . yang paling negatif0', senyawa yang mudah melepaskan elektron, ke E . yang paling positif0', senyawa yang paling mungkin menerima elektron. Menara mengatur setengah reaksi ini berdasarkan kemampuan elektron untuk menerima elektron. Selain itu, di banyak menara red/ox setiap setengah reaksi ditulis dengan konvensi dengan bentuk teroksidasi di sebelah kiri diikuti dengan bentuk tereduksi di sebelah kanannya. Kedua bentuk dapat dipisahkan dengan garis miring, misalnya setengah reaksi untuk reduksi NAD+ ke NADH ditulis: NAD+/NADH + 2e-, atau dengan kolom terpisah. Sebuah menara elektron ditunjukkan di bawah ini.

Gambar 1. Sebuah "menara merah/sapi" biologis umum

Catatan

Gunakan menara merah/sapi di atas sebagai panduan referensi untuk mengarahkan Anda pada potensi reduksi dari berbagai senyawa dalam DLL. Reaksi red/ox dapat berupa eksergonik atau endergonik tergantung pada potensial red/ox relatif dari donor dan akseptor. Juga ingat ada banyak cara berbeda untuk melihat ini secara konseptual; jenis menara merah/sapi ini hanya satu arah.

Catatan: Pintasan bahasa muncul kembali

Dalam tabel red/ox di atas, beberapa entri tampaknya ditulis dengan cara yang tidak biasa. Misalnya Sitokrom clembu/merah. Tampaknya hanya ada satu formulir yang terdaftar. Mengapa? Ini adalah contoh lain dari pintasan bahasa (kemungkinan karena seseorang terlalu malas untuk menulis sitokrom dua kali) yang dapat membingungkan - terutama bagi siswa. Notasi di atas dapat ditulis ulang sebagai Sitokrom csapi/Sitokrom cmerah untuk menunjukkan bahwa protein sitokrom c dapat eksis baik dalam keadaan teroksidasi maupun sitokrom csapi atau keadaan tereduksi Sitokrom cmerah.

Ulasan Red/ox Tower Video

Untuk video singkat tentang cara menggunakan menara red/ox dalam masalah red/ox klik di sini. Video ini dibuat oleh Dr. Easlon untuk mahasiswa Bis2A.

Menggunakan menara merah/sapi: Alat untuk membantu memahami rantai transpor elektron

Dengan konvensi, setengah reaksi menara ditulis dengan bentuk teroksidasi senyawa di sebelah kiri dan bentuk tereduksi di sebelah kanan. Perhatikan bahwa senyawa seperti glukosa dan gas hidrogen adalah donor elektron yang sangat baik dan memiliki potensi reduksi yang sangat rendah E0'. Senyawa, seperti oksigen dan nitrit, yang setengah reaksinya memiliki potensial reduksi positif yang relatif tinggi (E0') umumnya membuat akseptor elektron yang baik ditemukan di ujung meja yang berlawanan.

Contoh: Menakuinon

Mari kita lihat menaquinonelembu/merah. Senyawa ini berada di tengah menara merah/sapi dengan setengah reaksi E0' nilai -0,074 eV. Menakuinonsapi dapat secara spontan (ΔG<0) menerima elektron dari bentuk tereduksi senyawa dengan setengah reaksi yang lebih rendah E0'. Transfer semacam itu membentuk menaquinonemerah dan bentuk teroksidasi dari donor elektron asli. Pada tabel di atas, contoh senyawa yang dapat bertindak sebagai donor elektron untuk menaquinone termasuk FADH2, sebuah E0' nilai -0,22, atau NADH, dengan E0' nilai -0,32 eV. Ingat bentuk tereduksi ada di sisi kanan pasangan merah/sapi.

Setelah menaquinone direduksi, sekarang dapat secara spontan (ΔG<0) menyumbangkan elektron ke senyawa apa pun dengan setengah reaksi E yang lebih tinggi0' nilai. Kemungkinan penerima elektron termasuk sitokrom bsapi dengan E0' nilai 0,035 eV; atau ubiquinonesapi dengan E0' 0,11 eV. Ingat bahwa bentuk teroksidasi terletak di sisi kiri setengah reaksi.

Rantai Transpor Elektron

NS rantai transpor elektron, atau DLL, terdiri dari sekelompok kompleks protein di dalam dan di sekitar membran yang membantu secara energetik menggabungkan serangkaian reaksi merah/sapi eksergonik/spontan terhadap pemompaan endergonik proton melintasi membran untuk menghasilkan gradien elektrokimia. Gradien elektrokimia ini menciptakan potensi energi bebas yang disebut a kekuatan gerak proton yang aliran eksergoniknya yang "menurun" secara energetik nantinya dapat digabungkan ke berbagai proses seluler.

Ikhtisar DLL

Langkah 1: Elektron memasuki ETC dari donor elektron, seperti NADH atau FADH2, yang dihasilkan selama berbagai reaksi katabolik, termasuk yang terkait dengan oksidasi glukosa. Tergantung pada jumlah dan jenis pembawa elektron dari ETC yang digunakan oleh suatu organisme, elektron dapat masuk di berbagai tempat dalam rantai transpor elektron. Masuknya elektron pada "titik" tertentu di ETC tergantung pada potensial reduksi masing-masing dari donor dan akseptor elektron.


Langkah 2: Setelah reaksi red/ox pertama, donor elektron awal akan teroksidasi dan akseptor elektron akan tereduksi. Perbedaan potensial red/ox antara penerima elektron dan donor berhubungan dengan G dengan hubungan G = -nFΔE, di mana n = jumlah elektron yang ditransfer dan F = konstanta Faraday. Semakin besar E positif, semakin eksergonik reaksi red/ox.


Langkah 3: Jika energi yang cukup ditransfer selama langkah merah/sapi eksergonik, pembawa elektron dapat menggabungkan perubahan negatif energi bebas ini ke proses endergonik mengangkut proton dari satu sisi membran ke sisi lain.


Langkah 4: Setelah transfer red/ox biasanya beberapa kali, elektron dikirim ke molekul yang dikenal sebagai akseptor elektron terminal. Dalam kasus manusia, akseptor elektron terminal adalah oksigen. Namun, ada banyak, banyak, banyak, akseptor elektron lain yang mungkin di alam; Lihat di bawah.

Catatan: kemungkinan diskusi

Elektron yang masuk ke ETC tidak harus berasal dari NADH atau FADH2. Banyak senyawa lain dapat berfungsi sebagai donor elektron; satu-satunya persyaratan adalah (1) bahwa terdapat enzim yang dapat mengoksidasi donor elektron dan kemudian mereduksi senyawa lain, dan (2) bahwa E0' positif (misalnya, G<0). Bahkan sejumlah kecil transfer energi bebas dapat bertambah. Misalnya, ada bakteri yang menggunakan H2 sebagai donor elektron. Ini tidak terlalu sulit untuk dipercaya karena setengah reaksi 2H+ + 2 e-/H2 memiliki potensial reduksi (E0') sebesar -0,42 V. Jika elektron ini akhirnya dikirim ke oksigen, maka E0' dari reaksi adalah 1,24 V, yang sesuai dengan G negatif besar (-ΔG). Atau, ada beberapa bakteri yang dapat mengoksidasi besi, Fe2+ pada pH 7 sampai Fe3+ dengan potensial reduksi (E0') dari + 0,2 V. Bakteri ini menggunakan oksigen sebagai akseptor elektron terminalnya, dan, dalam hal ini, E0' dari reaksi sekitar 0,62 V. Ini masih menghasilkan -ΔG. Intinya adalah bahwa, tergantung pada donor dan akseptor elektron yang digunakan organisme, sedikit atau banyak energi dapat ditransfer dan digunakan oleh sel per elektron yang disumbangkan ke rantai transpor elektron.

Apa kompleks dari ETC?

ETC terdiri dari serangkaian (setidaknya satu) protein merah/sapi yang terkait dengan membran atau (beberapa integral) kompleks protein (kompleks = lebih dari satu protein yang disusun dalam struktur kuaterner) yang memindahkan elektron dari sumber donor, seperti sebagai NADH, ke akseptor elektron terminal akhir, seperti oksigen. Pasangan donor/akseptor terminal khusus ini adalah yang utama yang digunakan dalam mitokondria manusia. Setiap transfer elektron dalam ETC membutuhkan substrat tereduksi sebagai donor elektron dan substrat teroksidasi sebagai akseptor elektron. Dalam kebanyakan kasus, akseptor elektron adalah anggota dari kompleks enzim itu sendiri. Setelah kompleks direduksi, kompleks dapat berfungsi sebagai donor elektron untuk reaksi selanjutnya.

Bagaimana kompleks ETC mentransfer elektron?

Seperti disebutkan sebelumnya, ETC terdiri dari serangkaian kompleks protein yang menjalani serangkaian reaksi merah/sapi terkait. Kompleks ini sebenarnya adalah kompleks enzim multi-protein yang disebut sebagai oksidoreduktase atau sederhananya, reduktase. Satu-satunya pengecualian untuk konvensi penamaan ini adalah kompleks terminal dalam respirasi aerobik yang menggunakan oksigen molekuler sebagai akseptor elektron terminal. Kompleks enzim itu disebut sebagai oksidase. Reaksi red/ox dalam kompleks ini biasanya dilakukan oleh bagian non-protein yang disebut a kelompok prostetik. Gugus prostetik terlibat langsung dalam reaksi red/ox yang dikatalisis oleh oksidoreduktase terkait. In general, these prosthetic groups can be divided into two general types: those that carry both electrons and protons and those that only carry electrons.

Note

This use of prosthetic groups by members of ETC is true for all of the electron carriers with the exception of quinones, which are a class of lipids that can directly be reduced or oxidized by the oxidoreductases. Both the Quinone(red) and the Quinone(ox) forms of these lipids are soluble within the membrane and can move from complex to complex to shuttle electrons.

The electron and proton carriers

  • Flavoproteins (Fp), these proteins contain an organic prosthetic group called a flavin, which is the actual moiety that undergoes the oxidation/reduction reaction. FADH2 is an example of an Fp.
  • Quinones are a family of lipids, which means they are soluble within the membrane.
  • It should also be noted that NADH and NADPH are considered electron (2e-) and proton (2 H+) carriers.

Electron carriers

  • Cytochromes are proteins that contain a heme prosthetic group. The heme is capable of carrying a single electron.
  • Iron-Sulfur proteins contain a nonheme iron-sulfur cluster that can carry an electron. The prosthetic group is often abbreviated as Fe-S

Aerobic versus anaerobic respiration

We humans use oxygen as the terminal electron acceptor for the ETCs in our cells. This is also the case for many of the organisms we intentionally and frequently interact with (e.g. our classmates, pets, food animals, etc). We breath in oxygen; our cells take it up and transport it into the mitochondria where it is used as the final acceptor of electrons from our electron transport chains. That process - because oxygen is used as the terminal electron acceptor - is called aerobic respiration.

While we may use oxygen as the terminal electron acceptor for our respiratory chains, this is not the only mode of respiration on the planet. Indeed, the more general processes of respiration evolved at a time when oxygen was not a major component of the atmosphere. As a consequence, many organisms can use a variety of compounds including nitrate (NO3-), nitrite (NO2-), even iron (Fe3+) as terminal electron acceptors. When oxygen is NOT the terminal electron acceptor, the process is referred to as anaerobic respiration. Therefore, respiration or oxidative phosphorylation does not require oxygen at all; it simply requires a compound with a high enough reduction potential to act as a terminal electron acceptor, accepting electrons from one of the complexes within the ETC.

The ability of some organisms to vary their terminal electron acceptor provides metabolic flexibility and can ensure better survival if any given terminal acceptor is in limited supply. Think about this: in the absence of oxygen, we die; but other organisms can use a different terminal electron acceptor when conditions change in order to survive.

A generic example: A simple, two-complex ETC

The figure below depicts a generic electron transport chain, composed of two integral membrane complexes; Complex I(ox) and Complex II(ox). A reduced electron donor, designated DH (such as NADH or FADH2) reduces Complex I(ox), giving rise to the oxidized form D (such as NAD+ or FAD+). Simultaneously, a prosthetic group within Complex I is now reduced (accepts the electrons). In this example, the red/ox reaction is exergonic and the free energy difference is coupled by the enzymes in Complex I to the endergonic translocation of a proton from one side of the membrane to the other. The net result is that one surface of the membrane becomes more negatively charged, due to an excess of hydroxyl ions (OH-), and the other side becomes positively charged due to an increase in protons on the other side. Complex I(red) can now reduce a mobile electron carrier Q, which will then move through the membrane and transfer the electron(s) to the prosthetic group of Complex II(red). Electrons pass from Complex I to Q then from Q to Complex II via thermodynamically spontaneous red/ox reactions, regenerating Complex I(ox), which can repeat the previous process. Complex II(red) then reduces A, the terminal electron acceptor to regenerate Complex II(ox) and create the reduced form of the terminal electron acceptor, AH. In this specific example, Complex II can also translocate a proton during the process. If A is molecular oxygen, AH represents water and the process would be considered to be a model of an aerobic ETC. By contrast, if A is nitrate, NO3-, then AH represents NO2- (nitrite) and this would be an example of an anaerobic ETC.

Gambar 1. Generic 2 complex electron transport chain. In the figure, DH is the electron donor (donor reduced), and D is the donor oxidized. A is the oxidized terminal electron acceptor, and AH is the final product, the reduced form of the acceptor. As DH is oxidized to D, protons are translocated across the membrane, leaving an excess of hydroxyl ions (negatively charged) on one side of the membrane and protons (positively charged) on the other side of the membrane. The same reaction occurs in Complex II as the terminal electron acceptor is reduced to AH.

Attribution: Marc T. Facciotti (original work)

Exercise 1

Thought question

Based on the figure above, use an electron tower to figure out the difference in the electrical potential if (a) DH is NADH and A is O2, and (b) DH is NADH and A is NO3-. Which pairs of electron donor and terminal electron acceptor (a) or (b) "extract" the greatest amount of free energy?

Detailed look at aerobic respiration

The eukaryotic mitochondria has evolved a very efficient ETC. There are four complexes composed of proteins, labeled I through IV depicted in the figure below. The aggregation of these four complexes, together with associated mobile, accessory electron carriers, is called also called an electron transport chain. This type of electron transport chain is present in multiple copies in the inner mitochondrial membrane of eukaryotes.

Gambar 2. The electron transport chain is a series of electron transporters embedded in the inner mitochondrial membrane that shuttles electrons from NADH and FADH2 to molecular oxygen. In the process, protons are pumped from the mitochondrial matrix to the intermembrane space, and oxygen is reduced to form water.

Complex I

To start, two electrons are carried to the first protein complex aboard NADH. This complex, labeled I in Figure 2, includes flavin mononucleotide (FMN) and iron-sulfur (Fe-S)-containing proteins. FMN, which is derived from vitamin B2, also called riboflavin, is one of several prosthetic groups or cofactors in the electron transport chain. Prosthetic groups are organic or inorganic, nonpeptide molecules bound to a protein that facilitate its function; prosthetic groups include coenzymes, which are the prosthetic groups of enzymes. The enzyme in Complex I is also called NADH dehydrogenase and is a very large protein containing 45 individual polypeptide chains. Complex I can pump four hydrogen ions across the membrane from the matrix into the intermembrane space thereby helping to generate and maintain a hydrogen ion gradient between the two compartments separated by the inner mitochondrial membrane.

Q and Complex II

Complex II directly receives FADH2, which does not pass through Complex I. The compound connecting the first and second complexes to the third is ubiquinone (Q). The Q molecule is lipid soluble and freely moves through the hydrophobic core of the membrane. Once it is reduced, (QH2), ubiquinone delivers its electrons to the next complex in the electron transport chain. Q receives the electrons derived from NADH from Complex I and the electrons derived from FADH2 from Complex II, succinate dehydrogenase. Since these electrons bypass and thus do not energize the proton pump in the first complex, fewer ATP molecules are made from the FADH2 electrons. As we will see in the following section, the number of ATP molecules ultimately obtained is directly proportional to the number of protons pumped across the inner mitochondrial membrane.

Complex III

The third complex is composed of cytochrome b, another Fe-S protein, Rieske center (2Fe-2S center), and cytochrome c proteins; this complex is also called cytochrome oxidoreductase. Cytochrome proteins have a prosthetic group of heme. The heme molecule is similar to the heme in hemoglobin, but it carries electrons, not oxygen. As a result, the iron ion at its core is reduced and oxidized as it passes the electrons, fluctuating between different oxidation states: Fe2+ (reduced) and Fe3+ (oxidized). The heme molecules in the cytochromes have slightly different characteristics due to the effects of the different proteins binding them, giving slightly different characteristics to each complex. Complex III pumps protons through the membrane and passes its electrons to cytochrome c for transport to the fourth complex of proteins and enzymes (cytochrome c is the acceptor of electrons from Q; however, whereas Q carries pairs of electrons, cytochrome c can accept only one at a time).

Complex IV

The fourth complex is composed of cytochrome proteins c, a, and a3. This complex contains two heme groups (one in each of the two Cytochromes, a, and a3) and three copper ions (a pair of CuA and one CuB in Cytochrome a3). The cytochromes hold an oxygen molecule very tightly between the iron and copper ions until the oxygen is completely reduced. The reduced oxygen then picks up two hydrogen ions from the surrounding medium to make water (H2O). The removal of the hydrogen ions from the system contributes to the ion gradient used in the process of chemiosmosis.

Chemiosmosis

Di dalam chemiosmosis, the free energy from the series of red/ox reactions just described is used to pump protons across the membrane. The uneven distribution of H+ ions across the membrane establishes both concentration and electrical gradients (thus, an electrochemical gradient), owing to the proton's positive charge and their aggregation on one side of the membrane.

If the membrane were open to diffusion by protons, the ions would tend to diffuse back across into the matrix, driven by their electrochemical gradient. Ions, however, cannot diffuse through the nonpolar regions of phospholipid membranes without the aid of ion channels. Similarly, protons in the intermembrane space can only traverse the inner mitochondrial membrane through an integral membrane protein called ATP synthase (depicted below). This complex protein acts as a tiny generator, turned by transfer of energy mediated by protons moving down their electrochemical gradient. The movement of this molecular machine (enzyme) serves to lower the activation energy of reaction and couples the exergonic transfer of energy associated with the movement of protons down their electrochemical gradient to the endergonic addition of a phosphate to ADP, forming ATP.

Gambar 3. ATP synthase is a complex, molecular machine that uses a proton (H+) gradient to form ATP from ADP and inorganic phosphate (Pi).

Credit: modification of work by Klaus Hoffmeier

Note: possible discussion

Dinitrophenol (DNP) is a small chemical that serves to uncouple the flow of protons across the inner mitochondrial membrane to the ATP synthase, and thus the synthesis of ATP. DNP makes the membrane leaky to protons. It was used until 1938 as a weight-loss drug. What effect would you expect DNP to have on the difference in pH across both sides of the inner mitochondrial membrane? Why do you think this might be an effective weight-loss drug? Why might it be dangerous?

In healthy cells, chemiosmosis (depicted below) is used to generate 90 percent of the ATP made during aerobic glucose catabolism; it is also the method used in the light reactions of photosynthesis to harness the energy of sunlight in the process of photophosphorylation. Recall that the production of ATP using the process of chemiosmosis in mitochondria is called oxidative phosphorylation and that a similar process can occur in the membranes of bacterial and archaeal cells. The overall result of these reactions is the production of ATP from the energy of the electrons removed originally from a reduced organic molecule like glucose. In the aerobic example, these electrons ultimatel reduce oxygen and thereby create water.

Gambar 4. In oxidative phosphorylation, the pH gradient formed by the electron transport chain is used by ATP synthase to form ATP in a Gram-bacteria.

Helpful link: How ATP is made from ATP synthase

Note: possible discussion

Cyanide inhibits cytochrome c oxidase, a component of the electron transport chain. If cyanide poisoning occurs, would you expect the pH of the intermembrane space to increase or decrease? What effect would cyanide have on ATP synthesis?

A Hypothesis for How ETC May Have Evolved

A proposed link between SLP/fermentation and the evolution of ETCs:

In a previous discussion of energy metabolism, we explored substrate level phosphorylation (SLP) and fermentation reactions. One of the questions in the discussion points for that discussion was: what are the short- and long-term consequences of SLP to the environment? We discussed how cells needed to co-evolve mechanisms in order to remove protons from the cytosol (interior of the cell), which led to the evolution of the F0F1-ATPase, a multi-subunit enzyme that translocates protons from the inside of the cell to the outside of the cell by hydrolyzing ATP, as shown below in the first picture below. This arrangement works as long as small reduced organic molecules are freely available, making SLP and fermentation advantageous. However, as these biological processes continue, the small reduced organic molecules begin to be used up, and their concentration decreases; this puts a demand on cells to be more efficient.

One source of potential "ATP waste" is in the removal of protons from the cell's cytosol; organisms that could find other mechanisms to expel accumulating protons while still preserving ATP could have a selective advantage. It is hypothesized that this selective evolutionary pressure potentially led to the evolution of the first membrane-bound proteins that used red/ox reactions as their energy source (depicted in second picture) to pump the accumulating protons. Enzymes and enzyme complexes with these properties exist today in the form of the electron transport complexes like Complex I, the NADH dehydrogenase.

Gambar 1. Proposed evolution of an ATP dependent proton translocator

Gambar 2. As small reduced organic molecules become limited, organisms that can find alternative mechanisms to remove protons from the cytosol may have an advantage. The evolution of a proton translocator that uses red/ox reactions rather than ATP hydrolysis could substitute for the ATPase.

Continuing with this line of logic, if organisms evolved that could now use red/ox reactions to translocate protons across the membrane they would create a an electrochemical gradient, separating both charge (positive on the outside and negative on the inside; an electrical potential) and pH (low pH outside, higher pH inside). With excess protons on the outside of the cell membrane, and the F0F1-ATPase no longer consuming ATP to translocate protons, it is hypothesized that the electrochemical gradient could then be used to power the F0F1-ATPase "backwards" — that is, to form or produce ATP by using the energy in the charge/pH gradients set up by the red/ox pumps (as depicted below). This arrangement is called an electron transport chain (ETC).

Gambar 3. The evolution of the ETC; the combination of the red/ox driven proton translocators coupled to the production of ATP by the F0F1-ATPase.

NoTE: Extended reading on the evolution of electron transport chains

If you're interested in the story of the evolution of electron transport chains, check out this more in-depth discussion of the topic at NCBI.


SS1_2018_Lecture_06 - Biology

Zoom Link for Class Sessions [LINK]

Take-Home Exams for Fall 2020

Nucleic Acids Module Exam [PDF]

Carbohydrates & Membrane Proteins Module Exam [PDF]

Lecture PDFs and Videos

Lecture 01 (Sep 14): Protein Taxonomy I: Primary & Secondary Structure [PDF] [Video]

Lecture 02 (Sep 16): Protein Taxonomy II: Motifs & Supersecondary Structure [PDF] [Video]

Lecture 03 (Sep 18): Protein Taxonomy III: Tertiary Structure & Fold Types [PDF] [Video]

Lecture 04 (Sep 21): Protein Folding I: Forces that Determine Structure [PDF] [Video]

Lecture 05 (Sep 23): Protein Folding II: Protein Folding Experiments [PDF] [Video]

Lecture 06 (Sep 25): Protein Folding III: Mechanism of Protein Folding [PDF] [Video]

Lecture 07 (Sep 28): Protein Folding IV: Folding & Stability via Mutagenesis [PDF] [Video]

Lecture 08 (Sep 30): Structure Prediction & Protein Engineering [PDF] [Video]

Lecture 09 (Oct 02): Basics of Molecular Dynamics Simulation [PDF] [Video]

Lecture 10 (Oct 05): Overview of Protein Dynamics [PDF] [Video]

Lecture 11 (Oct 07): Energy Landscapes & Simulation Methods [Video]

Lecture 12 (Oct 09): Enhanced Sampling Techniques [Video]

Lecture 13 (Oct 12): Introduction to Markov State Models [PDF] [Video]

Lecture 14 (Oct 14): Applications of Markov State Models [PDF] [Video]

Lecture 15 (Oct 16): Polymer Statistics I: Basic Theory [PDF] [Video]

Lecture 16 (Oct 19): Polymer Statistics II: Real Chains & Applications [PDF] [Video]

Lecture 17 (Oct 21): Polymer Statistics III: Mixtures of Polymers [PDF] [Video]

Lecture 18 (Oct 23): Nucleic Acid Components & Their Assembly [PDF] [Video]

Lecture 19 (Oct 26): Structure, Conformation & Bending of A, B & Z DNA [PDF] [Video]

Lecture 20 (Oct 28): Triple Stranded, Quadruplex and Other Structures [PDF] [Video]

Lecture 21 (Oct 30): Introduction to RNA Biology [PDF] [Video]

Lecture 22 (Nov 02): Tetrahymena Group I Intron, Part I [PDF] [Video]

Lecture 23 (Nov 04): Tetrahymena Group I Intron, Part II [PDF] [Video]

Lecture 24 (Nov 06): Small Ribozmes [PDF] [Video]

Lecture 25 (Nov 09): Riboswitches [PDF] [Video]

Lecture 26 (Nov 11): Basic Principles of Electron Microscopy [PDF] [Video]

Lecture 27 (Nov 13): Electron Microscopy & Biomolecular Assemblies [PDF] [Video]

Lecture 28 (Nov 16): Binding of Nucleic Acids by Proteins [PDF] [Video]

Lecture 29 (Nov 18): Introduction to Glycobiology [PDF] [Video]

Lecture 30 (Nov 20): Glycan Structure & Analysis Methods [PDF] [Video]

Lecture 31 (Nov 23): Classes of Glycoproteins & Glycolipids [PDF] [Video]

Lecture 32 (Nov 25): Carbohydrate-Related Biology & Disease States [PDF] [Video]

Lecture 33 (Nov 30): Glycan Recognition in Cell Adhesion & Signaling [PDF] [Video]

Lecture 34 (Dec 02): Discovery of the Membrane & Embedded Proteins [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 35 (Dec 04): Chemical Composition of the Cell Membrane [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 36 (Dec 07): Membrane Mechanics [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 37 (Dec 09): Membrane Dynamics [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 38 (Dec 11): Membrane Protein Folding & Self-Assembly [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 39 (Dec 14): Ion Channels & Passive Transport [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 40 (Dec 16): Direct & Secondary Active Transport [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 41 (Dec 18): Coarse-Grained Modeling of Membrane Proteins [PDF] [Video]

Exams, Problem Sets and Answers

Proteins: Problem Set 01 [PDF] Answers [PDF]

Proteins: Problem Set 02 [PDF] Answers [PDF]

Proteins: Problem Set 03 [PDF] Answers [PDF]

Proteins: Problem Set 04 [PDF] Answers [PDF]

Proteins Module Exam (2017) [PDF] Answers [PDF]

Proteins Module Exam (2018) [PDF] Answers [PDF]

Proteins Module Exam (2019) [PDF] Answers [PDF]

Nucleic Acids Module Exam (2017) [PDF] Answers [PDF]

Nucleic Acids Module Exam (2018) [PDF] Answers [PDF]

Nucleic Acids Module Exam (2019) [PDF] Answers [PDF]

Glycobiology & Membrane Proteins Module Exam (2018) [PDF] Answers [PDF]

Glycobiology & Membrane Proteins Module Exam (2019) [PDF] Answers [PDF]

Discussion Sections

Discussion 01 (Sep 17): How to Use VMD, Chimera and PyMOL [Video]

Discussion 02 (Oct 01): Homology Modeling with Chimera & Modeller [Video]

Discussion 03 (Oct 15): Problem Session for Proteins Module [Video]

Discussion 04 (Nov 10): DeepMind AlphaFold2: Is Protein Folding "Solved"? [Video]

AlphaFold: A Solution to a 50-Year-Old Grand Challenge in Biology,
DeepMind Blog Post, December 2020 [PDF]

AlphaFold @ CASP13: What Just Happened?,
M. AlQuraishi Blog Post, December 2018 [PDF]

Improved Protein Structure Prediction Using Potentials from Deep Learning,
A. W. Senior, R. Evans, J. Jumper, J. Kirkpatrick, L. Sifre, T. Green,
C. Qin, A. Zidek, A. W. R. Nelson, A. Bridgland, H. Penedones, S. Petersen,
K. Simonyan, S. Crossan, P. Kohl, D. T. Jones, D. Silver, K. Kavukcuoglu
and D. Hassabis, Nature, 577 , 706-710 (2020) [PDF]

News in Focus - "It Will Change Everything": AI Makes
Gigantic Leap in Solving Protein Structures, E. Callaway,
Nature, 588 , 203-204 (2020) [PDF]

CASP14: What Google DeepMind's AlphaFold2 Really Achieved,
and What It Means for Protein Folding, Biology and Bioinformatics,
C. O. Rubiera, Oxford Protein Informatics Group, December 2020 [PDF]

AlphaFold Proves That AI Can Crack Fundamental Scientific Problems,
IEEE Tech Talk Blog Post, December 2020 [PDF]

A Breakthrough in Protein Folding Unfolds, V. Gulati,
Draper Esprit Blog Post, December 2020 [PDF]

Reading Materials & References

Protein Structure & Taxonomy

Proteins Are Polymers that Fold into Specific Structures, Chapter 1, Protein Actions,
I. Behar, R. L. Jernigan and K. A. Dill, pg. 1-28, Garland Science (2017) [PDF]

The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure, J. S. Richardson,
[Updated by D. C. Richardson and J. S. Richardson, 2000-2007]
Advances in Protein Chemistry, 34 , 167-339 (1981) [PDF]

Looking at Proteins: Representations, Folding, Packing, and Design,
J. S. Richardson, D. C. Richardson, N. B. Tweedy, K. M. Gernert, T. P. Quinn,
M. H. Hecht, B. W. Erickson, Y. Yan, R. D. McClain, M. E. Donlan and M. C. Surles,
Biophysical Journal, 63 , 1186-1209 (1992) [PDF]

Rules for Alpha Helix Termination by Glycine, R. Aurora, R. Srinivasan
and G. D. Rose, Science, 264 , 1126-1130 (1994) [PDF]

Interesting Web Sites for Protein Structural Analysis [PDF]

Protein Folding & Stability

Proteins Have Stable Equilibrium Conformations, Chapter 3, Protein Actions,
I. Behar, R. L. Jernigan and K. A. Dill, pg. 53-80, Garland Science (2017) [PDF]

Folding and Aggregration Are Cooperative Transitions, Chapter 5, Protein Actions,
I. Behar, R. L. Jernigan and K. A. Dill, pg. 107-128, Garland Science (2017) [PDF]

The Principles of Protein Folding Kinetics, Chapter 6, Protein Actions,
I. Behar, R. L. Jernigan and K. A. Dill, pg. 129-160, Garland Science (2017) [PDF]

The Protein Folding Problem, 50 Years On,
K. A. Dill and J. L. McCallum, Science, 338 , 1042-1046 (2012) [PDF]

When Fast is Better: Protein Folding Fundamentals and Mechanisms
from Ultrafast Approaches, V. Munoz and M. Cerminara,
Biochemical Journal, 473 , 2545-2559 (2016) [PDF]

Measuring the Conformational Stability of a Protein,
C. N. Pace and J. M. Scholtz,
from Protein Structure: A Practical Approach, 2nd Edition ,
edited by T. Creighton, pg 299-321, Oxford University Press (1997) [PDF]

Understanding Protein Folding via Free-Energy Surfaces
from Theory and Experiment,
A. R. Dinner, A. Sali, L. J. Smith, C. M. Dobson and M. Karplus,
Trends in Biochemical Sciences, 25 , 331-339 (2000) [PDF]

The Protein Folding "Speed Limit", J. Kubelka, J. Hofrichter and W. A. Eaton,
Current Opinion in Structural Biology, 14 , 76-88 (2004) [PDF]

The Protein Folding Problem, K. A. Dill, S. B. Ozkan, M. S. Shell and
T. R. Weikl, Annual Reviews of Biophysics, 37 , 289-316 (2008) [PDF]

Mutant Sequences as Probes of Protein Folding Mechanisms,
C. R. Matthews and M. R. Hurle, Bioessays, 6 , 254-257 (1987) [PDF]

Protein Stability Curves, W. J. Becktel and J. A. Schellman,
Biopolymers, 26 , 1859-1877 (1987) [PDF]

Markov State Models

Everything You Wanted to Know about Markov State Models
But were Afraid to Ask, V. S. Pande, K. Beauchamp and G. R. Bowman,
Methods, 52 , 99-105 (2010) [PDF]

Markov State Models of Biomolecular Conformational Dynamics,
J. D. Chodera and F. Noe,
Current Opinion in Structural Biology, 25 , 135-144 (2014) [PDF]

Markov State Models: From an Art to a Science,
B. E. Husic and V. S. Pande,
Journal of the American Chemical Society, 140 , 2386-2396 (2018) [PDF]

Polymer Statistics

Polymer Physics, M. Rubinstein and R. H. Colby,
Oxford University Press, 2003, Chapter 2, Ideal Chains [PDF]

Polymer Physics, M. Rubinstein and R. H. Colby,
Oxford University Press, 2003, Chapter 3, Ideal Chains [PDF]

Polymer Physics, M. Rubinstein and R. H. Colby,
Oxford University Press, 2003, Chapter 4, Ideal Chains [PDF]

Nucleic Acid Structure & Folding

Online Book on Nucleic Acid Structure, Chemistry & Biophysics,
Chapters 1-6 and 9, John Taylor, Dept. of Chemistry, Washington Univ. [PDF]

The Thermodynamics of DNA Structural Motifs, J. SantaLucia, Jr. and D. Hicks,
Annual Reviews of Biophys & Biomol Structure, 33 , 415-440 (2004) [PDF]

Conformation Changes of Non-B DNA, J. Choi and T. Majima,
Chemical Society Reviews, 40 , 5893-5909 (2011) [PDF]

The Free Energy Landscape of Pseudorotation in 3'-5' and
2'-5' Linked Nucleic Acids, L. Li and J. W. Szostak,
Journal of the American Chemical Society, 136 , 2858-2865 (2014) [PDF]

Kinetics and Structures on the Molecular Path to the Quadruplex
Form of the Human Telomere, W. D. Wilson and A. Paul,
Journal of Molecular Biology, 426 , 1625-1628 (2014) [PDF]

G-Quadruplexes: Prediction, Characterization, and
Biological Application, C. K. Kwok and C. J. Merrick,
Trends in Biotechnology, 35 , 997-1013 (2017) [PDF]

RNA Structural Biology

Geometric Nomenclature and Classification of RNA Base Pairs,
N. B. Leontis and E. Westhof, RNA, 7, 499-512 (2001) [PDF]

RNA Structural Motifs: Building Blocks of a Modular Biomolecule,
D. K. Hendrix, S. E. Brenner and S. R. Holbrook,
Quarterly Reviews of Biophysics, 38 , 221-243 (2005) [PDF]

The Molecular Interactions That Stabilize RNA Tertiary Structure:
RNA Motifs, Patterns, and Networks, S. E. Butcher and A. M. Pyle,
Accounts of Chemical Research, 44 , 1302-1311 (2011) [PDF]

The Tetrahymena Group I Intron, Chapter 2 from online book
on RNA Structural Biology & Biophysics by Kathleen Hall [PDF]

Glycobiology

Essentials of Glycobiology, 3rd Edition,
edited by A. Varki, et al., CHS Press, 2017 [EBook]

Biological Roles of Glycans, Glycobiology, 27 , 3-49 (2017) [PDF]

Glycobiology Simplified: Diverse Roles of Glycan
Recognition in Inflammation, R. L. Schnaar,
Journal of Leukocyte Biology, 99 , 1-14 (2016) [PDF]

Membranes & Membrane Proteins

The Lipid Bilayer Membrane and its Protein Constituents,
J. L. Robertson, Journal of General Physiology, 150 , 1472-1483 (2018) [PDF]

The Fluid Mosaic Model of the Structure of Cell Membranes,
S. J. Singer and G. L. Nicolson, Science, 175 , 720-731 (1972) [PDF]

Membrane Lipids: Where They Are and How They Behave,
G. van Meer, D. R. Voelker and G. W. Feigenson,
Nature Reviews Molecular Cell Biology, 9 , 112-124 (2008) [PDF]

Understanding the Diversity of Membrane Lipid Composition,
T. Harayama and H. Reizman,
Nature Reviews Molecular Cell Biology, 19 , 281-296 (2018) [PDF]

Plasma Membranes are Asymmetric in Lipid Unsaturation, Packing
and Protein Shape, J. H. Lorent, K. R. Levental, L. Ganesan,
G. Rivera-Longsworth, E. Sezgin, M. Doktorova, E. Lyman and I. Levental,
Nature Chemical Biology, 16 , 644-652 (2020) [PDF]

Membranes by the Numbers, R. Phillips, Chapter 3 from
Physics of Biological Membranes, P. Bassereau and P. Sens, Eds.,
Springer International Publishing, 2018, [PDF]

The Mystery of Membrane Organization: Composition, Regulation and
Roles of Lipid Rafts, E. Sezgin, I. Levental, S. Mayor and C. Eggeling,
Nature Reviews Molecular Cell Biology, 18 , 361-374 (2017) [PDF]

The Photosynthetic Reaction Centre from the Purple Bacterium
Rhodopseudomonas viridis , J. Deisenhofer and H. Michel,
Nobel Lecture in Chemistry, 1988,
Bioscience Reports, 9 , 383-419 (1988) [PDF]

Membrane Protein Folding and Stability: Physical Principles,
S. H. White and W. C. Wimley, Annual Reviews in
Biophysics & Biomolecular Structure, 28 , 319-365 (1999) [PDF]

Ion Channels: For Idea to Reality, B. Hille, C. M. Armstrong
and R. MacKinnon, Nature Medicine, 5 , 1105-1109 (1999) [PDF]

David Keilin's Respiratory Chain Concept and Its Chemiosmotic
Consequences, P. Mitchell, Nobel Lecture in Chemistry, 1978 [PDF]

The Identification of the Sodium Pump, J. C. Skou,
Nobel Lecture in Chemistry, 1997,
Bioscience Reports, 18 , 155-169 (1998) [PDF]

Atomistic and Coarse-Grained Simulations of Membrane Proteins:
A Practical Perspective, D. Jeffries and S. Khalid,
Methods, xxx , xxx-xxx (2021) [PDF]


About

The one-week intensive course Statistical Data Analysis for Genome-Scale Biology teaches statistical and computational data analysis of multi-omics studies in biology and biomedicine. It comprises lectures covering underlying theory and state of the art, and practical hands-on exercises based on the R / Bioconductor environment. At the end of the course, you should be able to run analysis workflows on your own (multi-)omic data, adapt and combine different tools, and make informed and scientifically sound choices about analysis strategies.

The course is intended for researchers who have basic familiarity with the experimental technologies and their applications in biology, and who are interested in making the step from a user of bioinformatics software towards adapting or developing their own analysis workflows. The four practical sessions of the course will require you to follow and modify scripts in the computer language R. To freshen up your R skills, see below for some links.


William G. Dauben Memorial Lecturers

1992-93 William G. Dauben
1993-94 Nicholas J. Turro
1994-95 Alan R. Battersby
1995-96 Steven V. Ley
1996-97 Jean-Marie Lehn
1997-98 Hisashi Yamamoto
1998-99 Francois Diederich
1999-00 Andrew B. Holmes
2000-01 Donna G. Blackmond
2001-02 Manfred T. Reetz
2002-03 Erick M. Carreira
2003-04 Ben L. Feringa
2004-05 Paul Knochel
2005-06 Ei-Ichi Nakamura
2006-07 Mikiko Sodeoka
2007-08 Ann Weber
2009-10 Paul Knochel
2010-11 Max Malacria
2011-12 Eric Jacobsen
2012-13 Timothy M. Swager
2013-14 J. Fraser Stoddart
2014-15 Craig Hawker
2015-16 Andreas Hirsch
2016-17 Klaus Mullen
2017-18 Karen Wooley
2018-19 Zhenan Bao
2019-20 Jeff Bode


CS 61A: Structure and Interpretation of Computer Programs

No video version of lecture on Friday 11/30 come to Wheeler Hall @ 1:10pm.

  • Optional Scheme Recursive Art Contest due Tuesday 11/27.
  • Homework 11 due Thursday 11/29. 2:30-4:30pm Friday 11/30 in Wozniak Lounge (430 Soda).

No video version of lecture on Friday 11/30 come to Wheeler Hall @ 1:10pm.

  • Optional Scheme Recursive Art Contest due Tuesday 11/27.
  • Homework 11 due Thursday 11/29.
  • CS 61A will not extend into RRR week.
  • Optional lecture videos on Distributed Data.
  • No lecture, discussion, or office hours Friday 11/16.
  • Ants composition revisions due Sunday, 11/18.
  • Optional Scheme Recursive Art Contest due Tuesday 11/27.
  • Scheme project is due Wednesday 11/14.
  • Homework 10 is due Thursday 11/15.
  • Ants composition revisions due Sunday, 11/18.
  • Optional Scheme Recursive Art Contest due Tuesday 11/27.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 2 (many questions) is due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 1 (2 questions) is due Monday 11/5.
  • Checkpoint 2 (many questions) is due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.
  • Submit Maps composition revisions by Friday, 11/2.
  • Homework 9 (very short) is due Thursday 11/8.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 1 (2 questions) due Monday 11/5.
  • Checkpoint 2 (many questions) due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.
  • Homework 8 is due Thursday 11/1.
  • Workshop on web development 6pm-8pm Thursday 11/1 in 430 Soda (sign up).
  • Submit Maps composition revisions by Friday, 11/2.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 1 (2 questions) due Monday 11/5.
  • Checkpoint 2 (many questions) due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 1 (2 questions) due Monday 11/5.
  • Checkpoint 2 (many questions) due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.
  • Guerrilla Section this Saturday 10/27, 12-2pm in Soda 271, 273
  • Homework 8 is due Thursday 11/1. for the 61A project fair described on Piazza.
  • Submit Maps composition revisions by Friday, 11/2.

Maps composition scores have been released. Revisions are due Friday, 11/2.

  • Homework 7 is due Thursday 10/25 and includes an anonymous mid-semester survey. , a solution, and a walkthrough video are posted.
  • First ever 61A project fair is happening 11/30! See Piazza for details.
  • Use the online Scheme interpreter or download Homework 7 to use Scheme.

Homework 7 due Thursday 10/25

Midterm 2 is Wednesday 10/17 8pm-10:10pm.

  • Emphasis on tree recursion, mutable values, objects, and recursive data.
  • Includes lecture through Friday 10/12.
  • Most similar past midterm 2 exams: fa14, sp15, fa15, fa16, fa17, sp18
  • The Midterm 2 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 2 two-sided sheets of hand-written notes.
  • Seating assignments will be released Tuesday 10/16.

Midterm 2 is Wednesday 10/17 8pm-10:10pm.

  • Emphasis on tree recursion, mutable values, objects, and recursive data.
  • Includes lecture through Friday 10/12.
  • Most similar past midterm 2 exams: fa14, sp15, fa15, fa16, fa17, sp18
  • The Midterm 2 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 2 two-sided sheets of hand-written notes.
  • Seating assignments will be released Tuesday 10/16.
  • No discussion on Wednesday 10/17 through Friday 10/19.
  • No lecture on Wednesday 10/17.
  • Lecture on Friday 10/19 is a (great) video.

Ants project due Thursday 10/11.

Midterm 2 is Wednesday 10/17 8pm-10:10pm.

  • Emphasis on tree recursion, mutable values, objects, and recursive data.
  • Includes lecture through Friday 10/12.
  • Most similar past midterm 2 exams: fa14, sp15, fa15, fa16, fa17, sp18
  • The Midterm 2 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 2 two-sided sheets of hand-written notes.
  • No lecture on Wednesday 10/17.
  • No discussion on Wednesday 10/17 through Friday 10/19.
  • Seating assignments will be released Tuesday 10/16.

Ants project due Thursday 10/11.

  • Checkpoint due Monday 10/8.
  • Project party Monday 10/8 6:30-8pm.
  • Earn a bonus point for submitting by Wednesday 10/10.

Homework 6 is due Thursday 10/11.

Ants project due Thursday 10/11.

Homework 6 is due Thursday 10/11.

Ants project due Thursday 10/11.

Ants project due Thursday 10/11.

  • Find a partner!
  • Checkpoint due Monday 10/8.
  • Earn a bonus point for submitting by Wednesday 10/10.

Guerrilla Section this Saturday 9/29 12-2pm in Soda 271, 273

Maps project due Thursday 9/27.

Guerrilla Section this Saturday 9/29 12-2pm in Soda 271, 273

Maps project due Thursday 9/27.

Project party on Monday 9/24 6:30-8pm

  • Get an extra Midterm 1 point for transcribing your exam by Friday 9/21.
  • Hog strategy contest winners announced Monday 9/24.

Maps project due Thursday 9/27.

  • Project party on Monday 9/24 6:30-8pm at Cory 241.
  • Earn an early submission bonus point by submitting on Wednesday 9/26.
  • Homework 4 is due Thursday 9/20.
  • Get an extra Midterm 1 point for transcribing your exam by Friday 9/21.
  • Hog strategy contest winners announced Monday 9/24.

Maps project due Thursday 9/27.

  • Earn an early submission bonus point by submitting on Wednesday 9/26.
  • No homework due next week.
  • Optional Hog strategy contest ends Monday 9/17.
  • Homework 4 is due Thursday 9/20.
  • Get an extra Midterm 1 point for transcribing your exam by Friday 9/21.

Maps project due Thursday 9/27.

  • Earn an early submission bonus point by submitting on Wednesday 9/26.
  • No homework due next week.
  • Guerrilla Section on higher-order functions, writing code, and recursion, 12 - 2pm Saturday 9/15 in Soda 271/273.
  • Optional Hog strategy contest ends Monday 9/17.
  • Homework 4 is due Thursday 9/20.
  • How to get full credit on homework: solve most problems and try to solve all problems.
  • Midterm 1 exams have been returned by email.
  • Homework 3 is due Thursday 9/13.
  • Optional Hog strategy contest ends Monday 9/17.
  • Guerrilla Section on HOFs code writing + Recursion 12 - 2pm Saturday September 15 Soda 271/273
  • HKN review session: 12-3 PM Saturday September 8 in 306 Soda Hall
  • CSM review session: 3-6 PM Saturday September 8 in Genetics & Plant Biology 100

Midterm 1 on Monday 9/10 8pm-10pm in various locations across campus.

  • Emphasis on functions, assignment, iteration, higher-order functions, and environment diagrams.
  • Includes lecture through Wednesday 9/5.
  • Most similar past midterm 1 exams: fa14, sp15, fa15, fa16, fa17, sp18
  • No tree recursion (sum_largest on sp18 kbonacci on fa14)
  • The Midterm 1 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 1 two-sided sheet of hand-written notes.
  • No lecture on Monday 9/10.
  • No lab on Monday 9/10, Tuesday 9/11, or Wednesday 9/12.
  • Seating assignments will be released Sunday 9/9. If you would like left-handed desk or have another seat request fill out this form by Friday 9/7 @ 11:59pm

Hog is due Thursday 9/6 @ 11:59pm.

  • Submit everything by Wednesday 9/5 for an early submission bonus point.
  • Come to office hours or post on Piazza if you're stuck!

Midterm 1 on Monday 9/10 8pm-10pm in various locations across campus.

  • Emphasis on functions, assignment, iteration, higher-order functions, and environment diagrams.
  • Includes lecture through Wednesday 9/5.
  • Most similar past midterm 1 exams: fa14, fa15, fa16, fa17, sp18
  • No tree recursion (sum_largest on sp18 kbonacci on fa14)
  • The Midterm 1 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 1 two-sided sheet of hand-written notes.
  • No lecture on Monday 9/10.
  • No lab on Monday 9/10, Tuesday 9/11, or Wednesday 9/12.
  • Seating will be released Sunday 9/9. If you would like left-handed desk or have another seat request fill out this form by Thursday 9/6 @ 11:59pm

Extra Lecture 2 continuing Newton's Method is Wednesday 9/5 @ 3pm in 306 Soda

  • Watch the videos from Lecture 1 for context.
  • It is now possible to enroll in CS 98-52 (1 unit P/NP for completing extra homework).

Hog is due Thursday 9/6 @ 11:59pm.

  • Solve Phase 1 individually Work with a partner on Phases 2 & 3.
  • Phase 1 checkpoint due Tuesday 9/4.
  • Submit everything by Wednesday 9/5 for an early submission bonus point.

Hog Project party Tuesday 9/4 6:30pm-8pm

Learn more & find partners at the 61A mixers hosted by the EECS department


Tonton videonya: DNA Transcription Made EASY. Part 1: Initiation (Februari 2023).